Persistencia: características, estructura, función.

La la SoportarAsimismo se conoce como aspecto de secreción de grasa específica (ADSF) y es una hormona peptídica rica en cisteína. Debe su nombre a su correlación efectiva con los efectos de la insulina (resistencia). Es una citocina con 10 a 11 restos de cisteína.

Se detectó en 2001 en células grasas (tejido adiposo) de ratones, así como en células inmunes y células epiteliales de humanos, perros, cerdos, ratas y múltiples primates.

La resistencia. Extraído y editado por: Ashley Hellenbrand [GPL (http://www.gnu.org/licenses/gpl.html), GFDL (http://www.gnu.org/copyleft/fdl.html) or CC-BY-SA-3.0 (http://creativecommons.org/licenses/by-sa/3.0/)]Comparta elementos a través de Wikimedia.

El papel de esta hormona fué controvertido desde su hallazgo pues participa en la fisiología de la diabetes y la obesidad. Como todos sabemos, también tiene otras implicaciones medicinales, como aumentar el colesterol nocivo y las lipoproteínas de baja densidad en las arterias.

Primordiales especificaciones

La resistina forma parte a una familia de moléculas de resistina (moléculas de tipo resistina, RELM). Todos los miembros de la familia RELM tienen una secuencia N-terminal que da una señal de secreción entre 28 y 44 restos.

Tienen una región variable o región central, tienen un término carboxi, el dominio es de 57 a precisamente 60 restos, están muy reservados o conservados y son ricos en cisteína.

Esta proteína se encontró en varios mamíferos. La mayor parte de la atención se dirige a la resistina, que es secretada por los ratones y que está que se encuentra en los seres humanos. Ámbas proteínas muestran de 53% a 60% de similitud (homología) en sus secuencias de aminoácidos.

En ratones

En estos mamíferos, las células grasas o el tejido adiposo blanco son la primordial fuente de resistina.

La resistina en ratones es rica en cisteína de 11 kDa. El gen de esta proteína está en el octavo (8) cromosoma. Se sintetiza como precursor de 114 aminoácidos. También tienen una secuencia señal de 20 aminoácidos y un fragmento maduro de 94 aminoácidos.

Estructuralmente, la resistina de ratón tiene cinco puentes disulfuro y varios bucles. Debido a los links disulfuro en lugar de los links disulfuro, puede formar un complejo de dos moléculas idénticas (homodímeros) o conformar proteínas con estructuras cuaternarias (multímeros) de diferentes tamaños.

En el sitio de la gente

La resistina humana se identifica por el hecho de que, exactamente la misma los ratones u otros animales, es una proteína peptídica rica en cisteína que en el hombre tiene solo 12 kDa y tiene una secuencia madura de 112 aminoácidos.

El gen de esta proteína se encuentra en el cromosoma 19. Las fuentes de resistina humana son los macrófagos (células del sistema inmunológico) y el tejido epitelial. Circula en la sangre como una proteína dimérica compuesta por 92 aminoácidos unidos por links disulfuro.

El ideograma del cromosoma humano destaca el cromosoma 19, donde se encuentra el gen de la proteína resistina. Extraído y publicado por: Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina [Public domain]Comparta recursos por medio de Wikimedia.

sinónimo

Existen varios nombres para la resistina, los más populares son: proteína rica en cisteína secretada FIZZ3, aspecto de secreción concreto del tejido adiposo (ADSF), proteínas de cistina secretoras específicas mieloides reguladas por EBP-epsilon, proteína rica en cisteína secretada A12 α-like 2 (proteína secretada rica en cisteína A12-α-like 2), RSTN, XCP1, RETN1, MGC126603 y MGC126609.

Encontrar

Esta proteína es relativamente novedosa para la red social científica. Se descubrió de manera sin dependencia a inicios de este siglo por tres grupos de científicos que le dieron distintas nombres: FIZZ3, ADSF y Resistin.

FIZZ3

Se halló en tejido pulmonar inflamado en 2000. Se han reconocido y descrito tres genes murinos y 2 genes análogos humanos socios con la producción de la proteína.

ADSF

La proteína fue descubierta en 2001 a través de la identificación de causantes secretores en tejido lipídico blanco (grasa) rico en cistina (Ser / Cys) (ADSF).

Esta proteína juega un papel importante en la diferenciación de células multipotentes en grasa madura (lipogénesis).

Soportar

También en 2001, un conjunto de investigadores describió la misma proteína rica en cistina en tejido lipídico de ratón maduro que llamaron resistina debido a su resistencia a la insulina.

estructura

Estructuralmente, se conoce que esta proteína se compone de una zona frontal lamelar o una cabeza y una región posterior con apariencia de espiral (cola) y forma oligómeros de distintas pesos moleculares, según sea de origen humano o de otro tipo.

Su región central tiene dentro 11 restos de Ser / Cys (serina / cisteína) y una zona rica en Ser / Cys cuya secuencia es CX11CX8CXCX3CX10CXCX9CCX3-6, donde C es Ser / Cys y X es cualquier aminoácido.

Tiene lo que se considera una composición estructural excepcional, ya que está compuesto por múltiples subunidades unidas por relaciones no covalentes, esto es, no emplean electrones sino utilizan cambios electromagnéticos desperdigados para formar su estructura.

funcionalidad

Hasta la fecha, el papel de la resistina ha sido objeto de mucho debate científico. Los descubrimientos más esenciales sobre los efectos biológicos en humanos y ratones incluyen:

  • Múltiples tejidos en humanos y ratones responden a la resistina, incluidos el hígado, los músculos, el corazón, las células inmunitarias y las células grasas.
  • En ratones enormemente resistentes, la autorregulación de la glucosa (homeostasis) se ve afectada (es decir, niveles aumentados de resistina).
  • La resistina disminuye la captación de glucosa estimulada por la insulina en los cardiomiocitos.
  • En las células inmunitarias humanas (macrófagos), la resistina induce la producción de proteínas (citoquinas inflamatorias) que coordinan la contestación del sistema inmunológico.

anomalías de la salud

Se cree que esta proteína contribuye fisiológicamente a la resistencia a la insulina en la diabetes en humanos.

Su papel en la obesidad aún no se sabe, aunque se ha predeterminado que hay un vínculo entre el aumento de la grasa corporal y los niveles de resistina, o sea, la obesidad incrementa los escenarios de resistina en el cuerpo. Asimismo se ha demostrado que es la causa de escenarios elevados de colesterol malo en sangre.

La resistina regula las vías moleculares en la inflamación y las anomalías de la salud autoinmunes. Conduce directamente a cambios en la función endotelial, que paralelamente conducen a la arteriosclerosis, también conocida como aterosclerosis.

La resistina se usa como indicador de patología e inclusive como herramienta clínica para predecir enfermedades cardiovasculares. Está implicado en angiogénesis (angiogénesis), trombosis, asma, patología del hígado graso no alcohólico, enfermedad renal crónica, etc.

referencia

  1. CC Juan, LS Kan, CC Huang, SS Chen, LT Ho, LC Au (2003) Producción y caracterización de resistinas recombinantes biológicamente activas Escherichia coli. Gaceta de Biotecnología.
  2. El cuerpo humano se protege. Bosquecillo. Volver como estaba de prospektbio.com.
  3. S. Abramson. La resistencia. Restauración de collab.its.virginia.edu.
  4. G. Wolf (2004), Resistencia a la insulina y obesidad: resistencia, una hormona secretada por el tejido adiposo. Valoración sobre nutrición.
  5. M. Rodráguez Pé © rez (2014), Investigación sobre las funciones biológicas de la S-Resstina. El informe se presentó a la Universidad de Castilla-La Mancha y la petición de doctorado en bioquímica. 191.
  6. A. Souki, NJ Arráiz-Rodráguez, C. Prieto-Fuenmayor, C. Cano-Ponce (2018), Aspectos escenciales de la obesidad. Barranquilla, Colombia: Edición de la Facultad Simón Bolívar. 44 paginas
  7. Jamaluddin, MD, SM Weakley, Q. Yao y C. Chen (2012). Resistina: el papel funcional y los puntos del régimen de la patología cardiovascular. Gaceta británica de farmacología.
  8. La resistencia. Obtenido de en.wikipedia.org.
  9. Dr. Schwartz, Marazza (2011). Resistencia humana: encontrada en la traducción de ratón a humano. Tendencias endocrinas y metabólicas.

Deja una respuesta

Tu dirección de correo electrónico no será publicada. Los campos obligatorios están marcados con *

Subir
error: Content is protected !!