Inmunoglobulina: concepto, estructura, tipo, función

Diagrama de inmunoglobulina

Que es ¿Inmunoglobulina?

Estas inmunoglobulina Estas son moléculas que producen linfocitos B y células plasmáticas que trabajan con las defensas del cuerpo. Están formados por biomoléculas de glicoproteínas que forman una parte del sistema inmunológico. Tras la albúmina, son entre las proteínas mucho más rebosantes en el suero.

Los anticuerpos son otro nombre para las inmunoglobulinas y se nombran globulinas por su accionar a lo largo de la electroforesis del suero que poseen. Una molécula de inmunoglobulina puede ser simple o compleja, en dependencia de si es monomérica o polimerizada.

La estructura general de la inmunoglobulina se asemeja a la letra "Y". Hay cinco tipos de inmunoglobulinas que difieren en su morfología, función y ubicación en el cuerpo. La diferencia estructural de los anticuerpos no está en la forma, sino más bien en la composición; cada tipo tiene un propósito específico.

La respuesta inmune promovida por las inmunoglobulinas es muy específica y constituye un mecanismo muy complejo. Si hay substancias extrañas (por ejemplo, bacterias), se activan los estímulos secretados por las células. La función de la inmunoglobulina es conjuntar y remover elementos extraños.

Las inmunoglobulinas o anticuerpos se tienen la posibilidad de localizar en la sangre o en la superficie de las membranas de los órganos. Estas biomoléculas son elementos esenciales del sistema de defensa del cuerpo.

composición inmunoglobulina

inmunoglobulina

La composición de un anticuerpo contiene aminoácidos y carbohidratos, a comprender, oligosacáridos. La primordial aparición de aminoácidos, su cantidad y distribución determinan la composición de las inmunoglobulinas.

Como todas y cada una de las proteínas, las inmunoglobulinas tienen construcciones primarias, secundarias, terciarias y cuaternarias que determinan su apariencia típica.

En lo que se refiere al número de aminoácidos presentes, las inmunoglobulinas tienen 2 géneros de cadenas: cadenas pesadas y cadenas ligeras. Además, cada cadena tiene una región variable y una zona constante en su composición según la secuencia de aminoácidos.

Cadena pesada

La cadena pesada de inmunoglobulina se ajusta a una unidad polipeptídica formada por 440 secuencias de aminoácidos.

Cada inmunoglobulina tiene dos cadenas pesadas y cada cadena pesada, a su vez, tiene una región variable y una zona constante. La zona incesante tiene 330 aminoácidos y la zona variable tiene 110 aminoácidos.

La composición de las cadenas pesadas de cada inmunoglobulina es diferente. Hay 5 géneros de cadenas pesadas que determinan el tipo de inmunoglobulina.

Las clases de cadena pesada de inmunoglobulinas IgG, IgM, IgA, IgE y también IgD se identifican con las letras griegas γ, μ ,, y, respectivamente.

Las regiones permanentes de la cadena pesada y µ constan de cuatro dominios, y hay tres que corresponden a, y. Por ende, para cada tipo de inmunoglobulina, cada zona constante es diferente, pero es común para el mismo género de inmunoglobulina.

La región variable de la cadena pesada consta de un solo dominio de inmunoglobulina. Esta región tiene una secuencia de 110 aminoácidos y cambia según la especificidad del anticuerpo contra el antígeno.

En la estructura de la cadena pesada se pueden ver ángulos o codos, llamados bisagras, que representan el área flexible de la cadena.

luces de hadas

La cadena rápida de inmunoglobulina es un polipéptido conformado por aproximadamente 220 aminoácidos. Los humanos disponemos 2 géneros de cadenas ligeras: kappa (κ) y lambda (λ), esta última tiene 4 subespecies. El dominio incesante y el dominio variable tienen cada uno de ellos una secuencia de 110 aminoácidos.

Un anticuerpo puede tener 2 cadenas ligeras (κκ) o un par de cadenas (λλ), pero no puede tener una de cada tipo al tiempo.

Fragmentos Fc y Fab

Ya que la forma de cada inmunoglobulina es afín a "Y", se puede dividir en dos partes. La parte "inferior", la base, se denomina parte cristalizable o Fc, y los brazos "Y" forman el Fab o la parte que se integra al antígeno. Todas estas partes estructurales de las inmunoglobulinas realiza una función diferente.

Segmento FC

El segmento Fc tiene dos o tres dominios de cadena pesada de inmunoglobulina constantes.

Fc puede unirse a receptores específicos en proteínas o basófilos, eosinófilos o mastocitos para inducir una contestación inmune concreta y de esta manera remover antígenos. Fc corresponde al radical carboxi de la inmunoglobulina.

Segmento fantástico

Además de los dominios constantes de cadenas pesadas y ligeras, las partes o extractos Fab del anticuerpo también poseen dominios cambiantes en sus extremos.

El dominio constante de la cadena pesada está relacionado al dominio del segmento Fc que forma la bisagra. Corresponde al extremo amino de la inmunoglobulina.

La importancia de los extractos Fab es que dejan sumarse a antígenos, sustancias extrañas y substancias probablemente perjudiciales.

El dominio variable de cada inmunoglobulina asegura su especificidad para un antígeno particular e incluso la hace útil para hacer un diagnostico inflamación y enfermedades infecciosas.

tipos de inmunoglobulina

Alexander Porto [CC BY-SA 3.0 (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/3.0)], Por medio de Wikimedia Commons

Las inmunoglobulinas antes conocidas tienen cadenas pesadas concretas que son constantes para cada una y se distinguen del resto.

Hay cinco géneros de cadenas pesadas que determinan los cinco géneros de inmunoglobulinas y sus funciones son diferentes.

Inmunoglobulina G (IgG)

La inmunoglobulina G es la clase más común. Tiene una cadena gamma pesada y existe como solo una molécula o monómero.

Las IgG tienen los escenarios mucho más altos en suero y en el espacio intersticial. El cambio más pequeño en la secuencia de aminoácidos de su cadena pesada determina sus subtipos: 1, 2, 3 y 4.

La inmunoglobulina G tiene una secuencia de 330 aminoácidos en su segmento Fc con un peso molecular de 150.000, de los cuales 105.000 corresponden a su cadena pesada.

Inmunoglobulina M (IgM)

La inmunoglobulina M es un pentámero cuya cadena pesada es. Su peso molecular es muy alto, cerca de 900.000.

La secuencia de aminoácidos de su cadena pesada es 440 en su fracción Fc. Está principalmente en suero y representa del 10 al 12% de las inmunoglobulinas. Solo hay un subtipo de IgM.

Inmunoglobulina A (IgA)

Corresponde al tipo alfa de la cadena pesada y representa el 15% del total de inmunoglobulinas. La IgA está en la sangre y las secreciones como monómeros o dímeros, e incluso en la leche materna. Esta inmunoglobulina tiene un peso molecular de 320.000 y hay 2 subtipos: IgA1 y también IgA2.

Inmunoglobulina Y también (IgE)

La inmunoglobulina E consta de cadenas pesadas de tipo muy extrañas en suero, cerca del 0,002%.

La IgE tiene un peso molecular de 200.000 y se muestra eminentemente como monómeros en el suero, el moco nasal y la saliva. También es común localizar esta inmunoglobulina en basófilos y mastocitos.

Inmunoglobulina D (IgD)

La especie de cadena pesada se ajusta a la inmunoglobulina D y representa el 0,2% de la inmunoglobulina total. El peso molecular de la IgD es 180.000 y la composición es un monómero.

Está relacionado con los linfocitos B adheridos a su superficie. No obstante, el papel de la IgD no está claro.

Cambio de tipo

Debido a la necesidad de defenderse de los antígenos, las inmunoglobulinas tienen la posibilidad de sufrir cambios estructurales.

Este cambio hay que al papel de los linfocitos B en la producción de anticuerpos por medio de las características de la inmunidad adaptativa. Los cambios estructurales ocurren en la región constante de la cadena pesada sin cambiar la zona variable.

Los cambios de tipo o clase tienen la posibilidad de editar la IgM en IgG o IgE, una contestación inducida por el interferón gamma o las interleucinas IL-4 e IL-5.

Función de las inmunoglobulinas

El papel de las inmunoglobulinas en el sistema. El sistema inmunológico es vital para las defensas del cuerpo.

Las inmunoglobulinas son una parte del sistema inmunológico humoral, que son sustancias que son liberadas por las células para batallar patógenos o substancias dañinas.

Dan métodos de defensa efectivos, concretos y consistentemente efectivos y son de enorme valor para el sistema inmunológico. Tienen funciones en general y específicas en inmunidad:

Función general

los anticuerpos o inmunoglobulinas efectúan funciones independientes y activan efectos mediados por células y reacciones de secreción.

Unión antígeno-anticuerpo

Las inmunoglobulinas marchan para sumarse concreta y selectivamente a agentes antigénicos.

La función principal de la inmunoglobulina es la capacitación de complejos antígeno-anticuerpo, por lo que la contestación inmune puede evitar que los antígenos funcionen. Cada anticuerpo puede unirse a 2 o más antígenos al mismo tiempo.

Función efectora

En la mayor parte de los casos, el complejo antígeno-anticuerpo actúa como promotor para encender una contestación celular concreta o comenzar una serie de eventos que determinan la eliminación del antígeno. Las dos respuestas efectoras más frecuentes son la unión celular y la activación del complemento.

Cuando la inmunoglobulina se une al antígeno, la unión celular es dependiente de la presencia de receptores específicos para el fragmento Fc de la inmunoglobulina.

Células como mastocitos, eosinófilos, basófilos, linfocitos y fagocitos poseen estos receptores y dan mecanismos para la eliminación de antígenos.

La activación de la cascada del complemento es un mecanismo complejo que participa al comienzo de la secuencia, por lo que el resultado final es la secreción de sustancias tóxicas que eliminan el antígeno.

Función concreta

En primer lugar, cada tipo de inmunoglobulina tiene una función de defensa específica:

Inmunoglobulina G.

-La inmunoglobulina G proporciona la mayor parte de las defensas contra substancias antigénicas (incluidas bacterias y virus).

-Las IgG activan mecanismos como el complemento y la fagocitosis.

-La composición de la IgG concreta del antígeno es persistente.

-El único anticuerpo que la madre puede transmitir al niño a lo largo del embarazo es el IgG.

Inmunoglobulina M

-IgM es un anticuerpo de reacción rápida contra patógenos dañinos y también infecciosos, ya que puede actuar instantaneamente hasta el momento en que sea sustituido por IgG.

-El anticuerpo activa respuestas celulares y humorales que se integran en la membrana de los linfocitos, como complemento.

-Es la primera inmunoglobulina humana sintetizada.

Inmunoglobulina A

- Se posiciona en la superficie de la mucosa y actúa como barrera de defensa frente a patógenos.

-Se encuentra en el revestimiento del tracto respiratorio, sistema digestivo, tracto urinario y en secreciones como saliva, moco nasal y lágrimas.

-Aunque su tasa de activación del complemento es muy baja, se puede combinar con lisozima para matar bacterias.

-La leche materna y el calostro contienen inmunoglobulina D y los recién nacidos tienen la posibilidad de recibirla durante la lactancia.

Inmunoglobulina Y también.

-La inmunoglobulina E da un poderoso mecanismo de defensa frente a los antígenos alérgicos.

- La interacción entre IgE y alérgenos puede ocasionar la aparición de sustancias inflamatorias que conducen a síntomas alérgicos como estornudos, tos, urticaria, lágrimas y mucosidad nasal.

-IgE asimismo puede adherirse a la área de los parásitos a través de su segmento Fc y ocasionar una reacción que los mata.

Inmunoglobulina D.

-La estructura monomérica de la IgD se une a los linfocitos B que no han interactuado con el antígeno y, por tanto, actúa como receptor.

-El papel de la IgD no está claro.

Deja una respuesta

Tu dirección de correo electrónico no será publicada. Los campos obligatorios están marcados con *

Subir
error: Content is protected !!