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esta Valina Pertence a los 22 aminoácidos que se han identificado como elementos "básicos". Proteína; usar el acrónimo â ???? Vala ???? y las letras â ???? Va ????. Este aminoácido no puede ser sintetizado por el cuerpo humano y, por lo tanto, pertence a los nueve aminoácidos fundamentales del cuerpo humano.

El interior de muchas proteínas globulares es abundante en restos de valina y leucina, puesto que los dos están unidos por relaciones hidrófobas y son esenciales para el plegamiento estructural y la conformación tridimensional de la proteína.

La estructura química del aminoácido valina (fuente: clavecín [CC BY-SA 4.0 (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/4.0)] Comunicar recursos por medio de wiki)

En 1856, V. Grup-Besanez purificó por primera vez valina desde un extracto acuoso del páncreas. Sin embargo, el nombre "valina" fue acuñado por Y también. Fisher en 1906 cuando logró sintetizarla artificialmente y observó que su estructura era muy similar a la del ácido valérico. Con frecuencia se lo conoce como "ácido valérico". ?¿Valeriana? ???? encontrado en plantas.

La valina es uno de los aminoácidos que están en las posiciones conservadas de determinadas proteínas compartidas por los vertebrados. Por servirnos de un ejemplo, en la situación 80 del citocromo C de vertebrados se encuentran leucina, valina, isoleucina y metionina. La secuencia de aminoácidos es la misma.

En ligamentos, ligamentos, vasos sanguíneos, hilos o telarañas, la valina se encuentra en enormes cantidades en tejidos o materiales biológicos, los que tienen características de fuerza, dureza y elasticidad y, gracias a su interacción hidrofóbica con otros aminoácidos, puede aportar flexibilidad, sexo y fuerza.

Sustituir los residuos de valina en la cadena β de la hemoglobina por residuos de ácido glutámico La hemoglobina es una proteína responsable del transporte de oxígeno en la sangre, lo que resulta en una malformación de la estructura de la proteína, dando como resultado la hemoglobina ???? S ???? ???

Esta mutación puede causar anemia de células falciformes o anemia de células falciformes, una afección médica en la que los glóbulos rojos consiguen una manera característica de células falciformes o falciformes que los compara con los glóbulos normales, redondos y planos.

Varios de los herbicidas mucho más utilizados hoy en dia usan sulfonilurea y metilsulfonilurea como agentes que destrozan la acetolactato sintasa, que es necesaria para el paso inicial en la síntesis de valina, leucina e isoleucina. El daño causado por estos pesticidas hace difícil el crecimiento habitual de pastos y malezas.

peculiaridades

La valina es un aminoácido con una columna vertebral de cinco carbonos y forma parte al grupo de aminoácidos con cadenas laterales alifáticas. Sus propiedades hidrófobas son equiparables a las de la fenilalanina, leucina y también isoleucina.

Los aminoácidos con cadenas de hidrocarburos en sus grupos R o cadenas laterales se nombran generalmente en la bibliografía como aminoácidos de cadena ramificada o ramificada. La valina, la fenilalanina, la leucina y la isoleucina pertenecen a este grupo.

Los aminoácidos de este conjunto se utilizan normalmente como bloques de construcción internos en la síntesis de proteínas por el hecho de que tienen la posibilidad de sumarse entre sí mediante relaciones hidrofóbicas, “?????? El agua se escapa y se forman los característicos pliegues estructurales de muchas proteínas.

Su peso molecular es de precisamente 117 g / mol, y ya que su grupo R o cadena del costado es un hidrocarburo ramificado, no está cargado y su abundancia relativa en la composición de la proteína es sutilmente superior al 6%.

composición

La valina tiene la estructura general de todos y cada uno de los aminoácidos y tres grupos químicos típicos: carboxilo (COOH), amino (NH2) y átomo de hidrógeno (-H). Tiene tres átomos de carbono en su conjunto R o cadena del costado, lo que lo realiza muy hidrofóbico.

Como todos y cada uno de los compuestos clasificados como "aminoácidos", la valina tiene un átomo de carbono quiral central llamado carbono, que se relata en los cuatro conjuntos químicos.

El nombre IUPAC de la valina es ácido 2-3-amino-3-butanoico, pero ciertos químicos lo llaman ácido α-aminovalérico y su fórmula química es C5H11NO2.

Cualquier aminoácido puede presentarse en forma D o L, y la valina no es una salvedad. No obstante, la forma de L-valina es mucho más común que la forma de D-valina, y asimismo es más espectralmente activa que la forma de D.

La L-valina es la forma usada para producir proteínas celulares, por lo que es la forma biológicamente activa de ambas. Tiene múltiples funcionalidades como modelos de salud nutricional, micronutrientes vegetales, metabolitos humanos, algas, levaduras y bacterias.

representar

Si bien la valina es uno de los nueve aminoácidos fundamentales, aparte de estar involucrada en la síntesis de proteínas y como metabolito, no juega un papel esencial en su propia vía de degradación.

No obstante, los aminoácidos voluminosos como la valina y la tirosina son causantes de la elasticidad de la fibroína, el primordial componente proteico de los hilos de seda producidos por estos gusanos. Gusano de seda, Comúnmente conocido como verme de seda o morera.

Los tejidos como las arterias y los tendones están formados por fibrina llamada elastina. Radica en una cadena polipeptídica con secuencias repetidas de aminoácidos de glicina, alanina y valina; la valina es el resto más esencial en el alargamiento y flexibilidad de las proteínas.

La valina participa en las vías sintéticas más esenciales que producen compuestos olorosos concretos de la fruta. Las moléculas de valina se convierten en derivados ramificados y metilados de ésteres y alcoholes.

En la industria alimenticia

Existen muchos aditivos químicos que mezclan la valina con la glucosa para crear un exquisito aroma en determinadas preparaciones culinarias.

A una temperatura de 100 ° C, estos aditivos tienen un olor característico a centeno, desde los 170 ° C huelen a chocolate caliente, lo que los hace populares en la producción de alimentos en la industria de panadería y confitería.

El aditivo químico emplea L-valina sintetizada artificialmente porque es difícil de purificar a partir de fuentes biológicas y en general no puede conseguir la pureza deseada.

biosíntesis

Todos los aminoácidos de cadena ramificada como la valina, la leucina y la isoleucina se sintetizan principalmente en plantas y bacterias. Esto quiere decir que los animales, como los humanos y otros mamíferos, deben consumir alimentos que contengan estos aminoácidos para satisfacer sus necesidades nutricionales.

La biosíntesis de valina generalmente empieza con la transferencia de 2 átomos de carbono del pirofosfato de hidroxietiltiamina al piruvato bajo la acción de la acetilhidroxiisómero reductasa ácida.

Estos dos átomos de carbono se derivan de la segunda molécula de piruvato a través de una reacción dependiente de TPP muy similar a la reacción catalizada por la piruvato descarboxilasa, pero catalizada por la dihidroxiácido deshidratasa.

Finalmente, la valina aminotransferasa une el conjunto amino al compuesto cetoácido producido por la descarboxilación previa para conformar L-valina. Los aminoácidos leucina, isoleucina y valina tienen fuertes similitudes estructurales, ya que distribuyen muchos intermedios y enzimas en la vía biosintética.

El cetoácido producido en la biosíntesis de L-valina regula ciertos pasos enzimáticos a través de retroalimentación negativa o regulación alostérica en la vía biosintética de la leucina y otros aminoácidos relacionados.

Esto quiere decir que la ruta biosintética es inhibida por los metabolitos que en ella se generan y cuando se acumula envía una señal concreta a la célula señalando que un determinado aminoácido está en exceso y su síntesis puede detenerse.

degradación

Las primeras tres etapas de la humillación de la valina se dividen en rutas de humillación de todos los aminoácidos de cadena ramificada.

La valina puede ingresar en el período del ácido, del ácido cítrico o del ácido tricarboxílico y transformarse en succinil-CoA. La vía de degradación supone una transaminación inicial catalizada por una enzima llamada transaminasa de aminoácidos de cadena ramificada. (BCAT).

Esta enzima cataliza una transaminación reversible que transforma los aminoácidos de cadena ramificada en los cetoácidos de cadena ramificada correspondientes.

La participación del glutamato / 2-cetoglutarato es fundamental en esta reacción, puesto que el 2-cetoglutarato acepta el conjunto amino que se suprime del aminoácido para ser metabolizado y se convierte en glutamato.

En el primer paso de reacción del catabolismo de la valina, se forma ácido 2-cetoisovalérico, que se acompaña de la conversión de piridoxal 5 ??? - fosfato (PLP) en 5 ??? - sal de fosfato de piridoxamina (PMP).

A continuación, el 2-cetoisovalerato se emplea como sustrato para el complejo enzimático mitocondrial (llamado α-cetoácido deshidrogenasa de cadena ramificada), que agrega la parte CoASH y forma isobutiril-CoA, que entonces se deshidrata y se convierte en metacriloil-CoA.

El metacrilil-CoA se procesa aguas abajo a través de 5 pasos enzimáticos adicionales, que incluyen hidratación, eliminación de la parte CoASH, oxidación, adición de otra parte CoASH y reordenamiento molecular, y al final succinil-CoA, que ingresa rápidamente al tercer anillo del ácido carboxílico.

Alimentos ricos en valina

La proteína que se encuentra en las semillas de sésamo o semillas de sésamo es rica en valina y cada gramo de proteína tiene dentro casi 60 mg de aminoácidos. Por ello, a los pequeños que carecen de este aminoácido en su dieta se les recomienda comer galletas de sésamo, tartas y barritas o turrón.

En general, la soja es rica en todos los aminoácidos fundamentales, incluyendo la valina. Sin embargo, carecen de metionina y cisteína. Las proteínas o texturas de soja tienen una composición cuaternaria muy compleja, pero en presencia de jugo gástrico se disuelven de manera fácil y se apartan en subunidades mucho más pequeñas.

La caseína se encuentra comunmente en la leche y sus derivados y es rica en secuencias de valina repetidas. Al igual que la proteína de soja, esta proteína se descompone y absorbe de forma fácil en el intestino de los mamíferos.

Se estima que se consumen alrededor de 4,9 gramos de valina por 100 gramos de proteína de soja y alrededor de 4,6 mililitros de valina por 100 mililitros de leche.

Otros alimentos ricos en este aminoácido son la carne de res, el pescado y distintas verduras y hortalizas.

Beneficios de tomar

Como la mayor parte de los aminoácidos, la valina es un aminoácido productor de azúcar, lo que quiere decir que puede incorporarse a la vía de la gluconeogénesis. Varios neurólogos aseguran que su ingestión contribuye a sostener la salud mental, la coordinación muscular y disminuye el estrés. .

Muchos deportistas toman comprimidos ricos en valina por el hecho de que favorecen la regeneración de los tejidos, en especial el tejido muscular. Ya que es un aminoácido que se puede incorporar a la gluconeogénesis, ayuda a producir energía, lo cual es importante no solo para la actividad física sino también para la función inquieta.

Los alimentos ricos en valina ayudan a sostener la estabilidad de los compuestos nitrogenados en el cuerpo. Este equilibrio es esencial para la producción de energía del cuerpo desde la ingesta de proteínas, el crecimiento y la curación.

El consumo puede prevenir daños en el hígado y la vesícula biliar y optimizar muchas funciones corporales.

Los BCAA son uno de los suplementos nutricionales mucho más populares para aumentar el volumen muscular y la regeneración muscular en los atletas.

Estas tabletas están fabricadas de una mezcla de diferentes aminoácidos, que generalmente tienen dentro aminoácidos de cadena ramificada como L-valina, L-isoleucina y L-leucina, también contienen grandes cantidades de vitamina B12 y otras vitaminas.

Ciertos experimentos con cerdos han demostrado que la necesidad de valina es considerablemente mayor y se limita a las mamás lactantes porque este aminoácido asistencia en la secreción de leche y aumenta la tasa de crecimiento de los recién nacidos lactantes.

culpa

La cantidad diaria recomendada de valina para los lactantes es de precisamente 35 mg por gramo de ingesta de proteínas, al paso que es tenuemente menor para los mayores (aproximadamente 13 mg).

La patología más frecuente asociada con la valina y otros aminoácidos de cadena ramificada tiene por nombre "patología del jarabe de arce". O entonces ?????? Cetoaciduria ???.

Es una enfermedad hereditaria provocada por un defecto genético que codifica la alfa-cetoácido deshidrogenasa compuesta por leucina, isoleucina y valina, que se requiere para su metabolismo.

En esta enfermedad, en el momento en que estos tres aminoácidos se ingieren mediante los alimentos, el organismo no puede ingerir ninguno de ellos, con lo que los ácidos ceto-derivados se acumulan y se excretan en la orina (también se encuentran en el suero y la sangre). Líquido cefalorraquídeo) . ).

Por el contrario, una dieta baja en valina se asocia con patologías neurológicas como la epilepsia. Asimismo puede provocar pérdida de peso, enfermedad de Huntington e inclusive el desarrollo de ciertos tipos de cáncer debido al daño en el sistema de reparación de tejidos y la síntesis de biomoléculas.

hacer referencia a

  1. Abbek, S. (2015) Presentación de bioquímica: conceptos e correspondencias
  2. Nelson, DL, Leninger, AL y Cox, MM (2008). Principios de bioquímica de Lehninger. Macmillan.
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